Tekstens forfatter - Anisimova Elena Sergeevna.
Alle rettigheder forbeholdes. Du kan ikke sælge tekst.
Kursiv klemmer ikke.

Kommentarer kan sendes via mail: [email protected]
https://vk.com/bch_5

PARAGRAF nr. 31. Se s. 28-30.
Glykogenudveksling. "

Kend formlerne for glucose, glucose-6-phosphat og glucose-1-phosphat, være i stand til at forbinde glucose rester med 1,4 og 1,6 bindinger (et fragment af et glykogenmolekyle).

31. 1. Glykogenmolekylets struktur.

Definition. - Glykogen er en polymer bestående af glukoserester forbundet med -1,4 glykosidbindinger i lineære sektioner og -1,6 glykosidbindinger ved forgreningspunkter. Glykogen findes i muskler og lever. Når muskler og lever spises, fordøjes glykogen i mave-tarmkanalen til glukose - se nr. 30.
Strukturen af ​​glykogenmolekylet - den allerførste glucoserest er bundet til et specielt lille protein kaldet glykogenin og fungerer som et "frø" til syntese af et glykogenmolekyle (i den forstand at glykogensyntese begynder med tilsætning af glukose til glykogenin).
Adskillige flere rester er bundet til den første glucose-rest; -1,4-bindinger, der danner den første "gren" af glykogen.
Nogle glukoserester fra den første gren; -1,6-glykosidbindinger binder glukoserester, som giver anledning til nye grene af glykogenmolekylet.
Der er ca. 12 koncentriske lag i glykogenmolekylet.
Eksterne glukoserester kan spaltes fra glykogenmolekylet og omdannes til glucose.

31. 2. S e c e p e n i e g l og cogen

i leveren og muskler kaldet glykogenlysis eller GLYCOGEN / LYSOM (ikke at forveksle med glykolyse - nedbrydning af glukose).
Under glykogenolyse spaltes de yderste glukoserester, "fra enderne af grenene" (derfor, jo flere grene og 1,6 forbindelser, jo hurtigere kan du nedbryde glykogen).
I muskelceller spaltes glukoserester til brug i selve muskelcellerne,
og i leveren - til frigivelse af glukose i blodet med dets mangel, det vil sige med hypoglykæmi, der opstår under sult, stress, øget glukoseforbrug.
Men reserverne af leverglykogen er kun nok til kroppen i 12 timer - derefter skal glucose produceres ved gluconeogenese, hvis råmateriale er muskelproteiner - s.33.

31. 2. 2. Regulering af glykogennedbrydning (ved fosforolyse - se nedenfor).

Nedbrydningen af ​​glykogen (som glukoneogenese) er nødvendig og forekommer under sult under virkningen af ​​sulthormonet glukagon
og under stress under påvirkning af stresshormoner GCS og catecholaminer adrenalin og noradrenalin.
Under mæthed og hvile er nedbrydningen af ​​glykogen ikke nødvendig og forekommer ikke, da det hæmmes af hormonet for hvile og mæthed, insulin. Med insulinmangel eller dets virkning i diabetes mellitus hæmmes nedbrydning ikke af insulin, hvilket fører til hurtigere nedbrydning af glykogen og fremmer hyperglykæmi.

Regulering af glykogennedbrydning udføres gennem ændringer i aktiviteten og / eller koncentrationen af ​​dets nøglenzymer: glykogen / phosphorylase og hexose-6-phosphatase (se nedenfor):
insulin interfererer med glykogenspaltningsenzymernes arbejde, og glucagon og kortikosteroider med CA fremmer (kortikosteroider inducerer glucose-6-phosphatase, og glucagon og catecholaminer aktiverer glykogen / phosphorylase ved hjælp af den anden mediator - cAMP og calciumioner).

31. 2. 3. Metoder til glykogenolyse.

Der er to måder til glykogenolyse -
1 - (i leveren) hvis glukosemolekyler tilsættes under spaltning, kaldes spaltning hydrolyse (glykolytisk) og katalyseres af et enzym; -amylase, som spalter et glukosemolekyle af;
2 - (i leveren og musklerne) hvis der under spaltning er molekyler af fosforsyre (H3PO4), så kaldes spaltningen phosphorolyse eller phosphorolytisk og katalyseres af et enzym kaldet glykogenphosphorylase.

31. 2. 4. Phosphorolyse af glykogen (beskrivelse)

Phosphorylase spalter en glucoserest ved at fæstne phosphat til den (i den første position),
som et resultat af hvilket phosphorylaseprodukterne bliver glucose-1-phosphat
og et glykogenmolekyle forkortet med en glucoserest (n-1).
Derefter spaltes de følgende glukoserester fra glykogenmolekylet med phosphorylase, en efter en, indtil der opstår en 1,6-binding.
1,6-bindingen spaltes af det såkaldte antibrancheringsenzym, hvorefter 1,4-bindingerne fortsat spaltes af phosphorylase.

31. 2. 5. Reagerer og phosphorescens (tre):

1. reaktion ved fosforolyse:

glykogen (n) + fosforsyre (H3PO4) = glykogen (n-1) og glucose-1-fosfat.
Én glukoserest blev opdelt, fosfat blev tilsat den (uden forbrug af ATP!),
og i glykogenmolekylet er der en mindre glucoserest (n-1).

2. reaktion af phosphorolyse:

overførsel af phosphat fra den første position af glucose-1-phosphat til den 6. position, hvorved glucose-1-phosphat omdannes til glucose-6-phosphat. Reaktionen er reversibel (det modsatte sker under syntesen af ​​glykogen), enzymet kaldes phosphoglucomutase. Resten af ​​reaktionerne i udvekslingen af ​​glykogen er irreversible.
Reaktionsskema: Glucose-1-phosphat; glucose-6-phosphat.

3. reaktion af phosphorolyse:

fosfat spaltes fra den 6. position (ved hydrolyse), hvilket resulterer i dannelsen af ​​fosforsyre og glukose, som kan komme ind i blodbanen for at fodre hjernen og erytrocytterne, øge koncentrationen af ​​glukose i blodet.
Dette er den vigtigste værdi af glykogenolyse i leveren - at være en af ​​kilderne til glukose for kroppen..
Reaktionsskema: glucose-6-phosphat + H2O = glucose + phosphorsyre.
For at navngive enzymet i denne reaktion skal du tilføje "aza" til glucose-6-phosphat: glucose-6-phosphatase.
Enzymer, der katalyserer spaltningen af ​​fosfater (ved hydrolyse, dephosphorylering) kaldes fosfataser.
Muskler har ikke enzymet glucose-6-phosphatase, så glucose-6-phosphat omdannes ikke til glucose.,
derfor er muskelglykogen ikke en glukosereserve for andet væv.
Glukose-6-fosfat dannet i musklerne indgår i glykolysereaktioner og bliver til lactat (under anaerobe forhold i en hårdtarbejdende muskel) - s.32.
Phosphorylase og glucose-6-phosphatase - vigtige enzymer i phosphorolyse.

31.3.Sintesglikogena.
31. 3. 1. Betydning. -

Det er nødvendigt for kroppen at have en reserve af glukose til hjernen og erytrocytterne under sult eller stress, hvilket forhindrer "sulten besvimelse" og understøtter ydeevne.

31. 3. 2. Regulering af glykogensyntese.

Derfor forekommer glykogensyntese ikke under stress og sult (sult og stresshormoner reducerer glykogensyntese), og i hvile og mæthed forekommer glykogensyntese under påvirkning af insulin.
Regulering af glykogensyntese udføres gennem en ændring i aktiviteten og / eller koncentrationen af ​​dets nøglenzymer: hexokinase og glykogen / syntase (se nedenfor):
Insulin fremmer arbejdet med glykogensynteseenzymer, og glucagon og GCS med CA-hæmmer (GCS undertrykker hexokinase, og glucagon og catecholaminer inaktiverer glykogen / synthase ved hjælp af anden formidling - cAMP og calciumioner).
Glykogensyntese er en af ​​de processer, der bruger glukose, derfor hjælper dens forløb med at reducere koncentrationen af ​​glukose i blodet.

31. 3. 3. Reaktioner af glykogensyntese (fire):
1. reaktion af glykogensyntese:

det samme som i glykolyse og PPP (punkt 32 og 35): tilsætning af phosphat til glucose (phosphorylering), som omdanner det til glucose-6-phosphat. Kilden til ATP er phosphat, enzymer, der katalyserer denne type reaktion (overførsel af phosphat fra ATP til substratet) kaldes kinaser; en kinase, der katalyserer phosphoryleringen af ​​glucose og andre hexoser i den 6. position, kaldes hexokinase.
Skema: glucose + ATP; glucose-6-phosphat + ADP.

2. reaktion af glykogensyntese:

overførsel af phosphat fra den 6. position til den første, hvorved glucose-6-phosphat omdannes til glucose-1-phosphat. Denne reaktion er reversibel, i den modsatte retning fortsætter den med nedbrydningen af ​​glykogen (se ovenfor). Enzymet er phosphoglucomutase. Resten af ​​glykogensyntesereaktionerne er irreversible.
Glukose 6-phosphat; glucose-1-phosphat.

3. reaktion af glykogensyntese:

Dannelse af UDP-glucose fra glucose-1-phosphat som et resultat af binding til UMP-phosphat (s. 70). Kilden til UMP er UTP, derfor kaldes UTP makroerg af kulhydratmetabolisme. Omkostningerne ved UTP er lig med omkostningerne ved ATP. Spaltning af UTP til UMP svarer til at spilde to ATP. Under syntesen af ​​glykogen bruges således 3 ATP-molekyler på tilsætningen af ​​hvert glukosemolekyle (det tredje er i den første reaktion).
Glucose-1-phosphat + UTP; glucose-1-phosphat-UMP (= UDP-glucose) + FFn

4. reaktion af glykogensyntese:

Glucose spaltes fra UDP og overføres til den voksende kæde af glykogenmolekylet og binder sig til den ved en 1,4-glykosidisk binding.
UDP-glucose + glykogen med n-antal glucose rester;
; UDP + glykogen med (n + 1) mængde glucose rester.

31. 4. Glykogenoser og aglykogenoser.

Der er mennesker med lav aktivitet af enzymer, der er involveret i nedbrydningen af ​​glykogen
(glykogen / phosphorylase og glucose-6-phosphatase; det andet fungerer stadig i GNG, s. 33) - på grund af dette nedbrydes glykogen ikke i dem (ved phosphorolyse), det akkumuleres i leveren - denne ophobning kaldes GLYCOGENOSIS.

Med glykogenose kan glukose ikke dannes på grund af nedbrydningen af ​​glykogen, derfor har mennesker med glykogenose en nedsat evne til at tolerere normale pauser i måltiderne, så de har brug for at spise oftere end almindelige mennesker (spiser kulhydrat) mad. En længere pause i madindtag kan føre til, at sådanne mennesker nedsætter koncentrationen af ​​glukose i blodet (hypoglykæmi), svaghed, besvimelse. Akkumuleringen af ​​glykogen fører også til en forstørret lever.
Glykogenose er et eksempel på en metabolisk blok: en langsom reaktionshastighed på grund af lav enzymaktivitet (på grund af en genmutation). Et eksempel på primær enzymopati.
Mangel på glucose-6-phosphatase er mere alvorlig, da glukose i dette tilfælde ikke dannes i GNG. Alt håb om regelmæssige måltider.

Der er mennesker med nedsat aktivitet af glykogensynteseenzymet glykogen / syntase på grund af en mutation af genet, der koder for det. De syntetiserer ikke glykogen (eller ikke nok), derfor kan det ikke nedbrydes under sult..
Denne mangel på glykogen kaldes A-GLYCOGENOSIS (præfikset "a-" står for fravær).
Ved aglycogenose er livsstilen den samme som med glykogenose - du skal spise regelmæssigt, da der ikke er nogen reserve af glukose (glykogen) i tilfælde af sult. Måske hjælper GNG.

Biokemi udveksling af glykogen

Glykogen (se s. 46) tjener som en reserve af kulhydrater i dyrekroppen, hvorfra glukosefosfat eller glukose kan frigives som metabolisk efterspørgsel. Lagring af selve glukosen i kroppen er uacceptabel på grund af dens høje opløselighed: høje koncentrationer af glukose skaber et meget hypertonisk miljø i cellen, hvilket fører til en tilstrømning af vand. I modsætning hertil er uopløseligt glykogen osmotisk næsten inaktivt.

Animalisk glykogen er, ligesom plante-amylopectin, en forgrenet glucosehomopolymer, i hvilken glukoserester er bundet af en α (1 → 4) -glykosidisk binding. Forbindelserne ved forgreningspunkterne er i position α (1 → 6) omtrent hver 10. rest. Således vises en trælignende struktur med en molekylvægt på> 1 107 Da (op til 50.000 rester), hvor der kun er en fri anomer OH-gruppe, dvs. kun en reducerende ende.

Leverglykogen brydes aldrig helt ned. Som regel forkortes eller forlænges kun de ikke-reducerende ender af træstrukturen (ved højt glukoseindhold). Kædeforlængelse katalyseres af glykogensyntase [2]. Da dannelsen af ​​glykosidbindinger mellem sukkerarter er en endoergisk reaktion, dannes der først en reaktion af glucose-1-phosphat med uridintriphosphat [UTP (UTP)] - en aktiveret forløber - UDP-glucose (UDP-glucose) ([1], se s. 112)... Derefter overføres resten af ​​glucose let fra dette mellemprodukt til glykogen. Når den voksende kæde når en bestemt længde (> 11 rester), katalyserer et specielt glykogenforgreningsenzym (1,4 → 1,6-transglycosidase) [3] overførslen af ​​det terminale oligosaccharid bestående af 6-7 rester til 6-OH-glukosresten med den samme eller en anden glykogenkæde med dannelsen af ​​et forgreningspunkt [α (1 → 6) -link] Yderligere forlængelse af dette fragment udføres ved glykogensyntase, der danner et α (1 → 4) -link.

Den forgrenede struktur af glykogen letter hurtig frigivelse af kulhydratrester. Det vigtigste enzym til glykogennedbrydning er glykogenphosphorylase [4], som spalter glukoserester fra den ikke-reducerende ende af kæden i form af glucose-1-phosphat. Jo flere sådanne ender, jo flere phosphorylasemolekyler kan virke samtidigt. Dannelsen af ​​glucose-1-phosphat i stedet for glucose har den fordel, at der ikke kræves ATP for at inkorporere de frigjorte glucoserester i glykolyse eller GMP.

På grund af strukturen af ​​glykogenphosphorylase (se s. 122) stopper processen med sekventiel spaltning 4 glukoserester fra forgreningspunktet. Forgreningspunkter fjernes af to andre enzymer [5 og 6]. Først overføres sidekædetrisaccharidet [5] til den ikke-reducerende ende af hovedkæden. Derefter spalter 1,6-glycosidase [6] den resterende enkelt glucoserest ved forgreningspunktet i form af fri glucose, hvorefter den uforgrenede kæde kan spaltes igen med phosphorylase.

Reguleringen af ​​glykogenmetabolisme ved interkonversion og hormonernes rolle diskuteres på s. 122.

Den menneskelige krop kan indeholde op til 450 g glykogen, hvoraf en tredjedel akkumuleres i leveren, og resten - hovedsageligt i musklerne. Glykogenindholdet i andre organer er ubetydeligt. Leverglykogen tjener primært til at opretholde blodsukkerniveauet i postresorptionsfasen (se s. 300). Derfor varierer indholdet af glykogen i leveren meget. Ved langvarig sult falder den til næsten nul, hvorefter kroppen begynder at levere glukose ved hjælp af glukoneogenese (se s. 156). Muskelglykogen fungerer som en energireserve og er ikke involveret i reguleringen af ​​blodsukkerniveauet. Muskel mangler glukose-6-phosphatase, så muskelglykogen kan ikke være en kilde til glukose i blodet. Af denne grund er udsving i muskelglykogenindholdet mindre end i leveren..

Biokemi udveksling af glykogen

Glykogen er det vigtigste reserve polysaccharid i dyrevæv. Det er en forgrenet glukosehomopolymer, i hvilken glukoserester er bundet i lineære regioner med a-1,4-glycosidbindinger og ved forgreningspunkter med a-1,6-glycosidbindinger. Disse bindinger dannes med ca. hver tiende glukoserest, dvs. forgreningspunkter i glykogen forekommer ca. hver tiende glukoserest. Sådan vises en trælignende struktur med en molekylvægt på 105 - 108 Da og højere. Under glukosepolymerisation falder opløseligheden af ​​det resulterende glykogenmolekyle, og dermed dens virkning på det osmotiske tryk i cellen. Denne omstændighed forklarer, hvorfor glykogen deponeres i cellen og ikke fri glukose..

Efter at have spist et måltid, der er rig på kulhydrater, kan glykogenopbevaring i leveren være ca. 5% af dets masse. Muskler opbevarer ca. 1% glykogen, men muskelvævets masse er meget større, og derfor er den samlede mængde glykogen i musklerne ca. 2 gange større end i leveren. Glykogen kan syntetiseres i mange celler, for eksempel i neuroner, makrofager, adipocytter, men dets indhold i disse væv er ubetydeligt. Kroppen kan indeholde op til 400 g glykogen. Nedbrydningen af ​​leverglykogen tjener primært til at opretholde blodsukkerniveauet i den postabsorberende periode. Derfor tjener indholdet af leverglykogen primært til at opretholde niveauet af glukose i blodet i den postabsorberende periode. Derfor ændres indholdet af glykogen i leveren afhængigt af kosten. Muskelglykogen fungerer som en reserve af glukose, en energikilde under muskelsammentrækning. Muskelglykogen bruges ikke til at opretholde blodsukkerniveauet.

Glykogensyntese (glykogenese)

Glykogen syntetiseres under fordøjelsen (1-2 timer efter at have spist kulhydratføde). Syntesen af ​​glykogen fra glukose er som enhver anabolsk proces endergonisk, det vil sige det kræver energi.

Glykogensyntese omfatter 4 trin:

1. Fosforylering af glucose til glucose-6-phosphat med deltagelse af hexokinase eller glucokinase.

2. Aktivering af det første carbonatom med dannelsen af ​​en aktiv form - UDP - glucose.

3. Dannelse af α-1,4-glycosidbindinger. I nærvær af et "frø" af glykogen (et molekyle indeholdende mindst 4 glukoserester) binder glykogensyntaseenzymet glukoserester fra UDP-glukose til C4-atomet i den terminale glukoserest i glykogen og danner en a-1,4-glycosidbinding.

4. Dannelse af α-1,6-glycosidbindinger (molekylets forgreningspunkter). Deres dannelse udføres af amylose-1,4 → 1,6-transglucosidase (forgrenings- eller forgreningsenzym). Når længden af ​​den lineære sektion af kæden inkluderer mindst 11 glukoserester, overfører dette enzym et fragment (1 → 4) af kæden med en minimumsmængde på 6 glukoserester til den tilstødende kæde eller til flere glukoseområder yderligere og danner en a-1,6-glycosidisk binding. Således dannes et forgreningspunkt. Grenene vokser ved sekventiel vedhæftning af (1-4) -glucosylenheder og yderligere forgrening.

Glykogensyntase er et regulerende enzym, der findes i to former:

1. - dephosphoryleret, aktiv (form a);

2. - phosphoryleret, inaktiv (form b).

Den aktive form er dannet ud fra glykogensyntase inaktiv ved virkningen af ​​phosphatase under dephosphorylering. Transformationen af ​​en aktiv form til en inaktiv sker med deltagelse af proteinkinase ved phosphorylering på grund af ATP.

Figur: 18.-1. Regulering af glykogensyntaseaktivitet.

Nedbrydningen af ​​glykogen kan finde sted på to måder.

1. Hydrolytisk - med deltagelse af amylase med dannelsen af ​​dextriner og endda fri glucose.

2. Phosphorolytisk - under påvirkning af phosphorylase og dannelsen af ​​glucose-1-phosphat. Dette er den vigtigste vej til nedbrydning af glykogen.

Phosphorylase er et komplekst regulerende enzym, der findes i to former - aktiv og inaktiv. Den aktive form (phosphorylase a) er en tetramer, hvor hver underenhed er forbundet med orthophosphatresten via en serinhydroxylgruppe. Under virkningen af ​​phosphorylase-phosphatase opstår dephosphorylering, spaltning af 4 molekyler phosphorsyre og phosphorylase a omdannes til en inaktiv form - phosphorylase b, der nedbrydes til to dimere molekyler. Phosphorylase b aktiveres ved phosphorylering af serinrester af ATP under indvirkning af enzymet phosphorylase kinase. Til gengæld eksisterer dette enzym også i to former. Aktiv phosphorylase-kinase er et phosphoryleret enzym, der omdannes til en inaktiv form af phosphatase. Phosphorylase-kinase aktiveres ved phosphorylering af ATP i nærvær af Mg 2+ -ioner med proteinkinase.

Regulering af syntese og nedbrydning af glykogen er kaskaderende og sker gennem kemisk modifikation af enzymer.

Da syntesen og nedbrydningen af ​​glykogen foregår gennem forskellige metaboliske veje, kan disse processer styres gensidigt. Indflydelsen af ​​hormoner på syntesen og nedbrydningen af ​​glykogen udføres ved at ændre i modsatte retninger aktiviteten af ​​to nøglenzymer: glykogensyntase og glykogenphosphorylase gennem deres phosphorylering og dephosphorylering. Insulin stimulerer glykogensyntese og hæmmer henfald, adrenalin og glukagon har den modsatte virkning.

Forstyrrelser i glykogenmetabolisme

Glykogene sygdomme er en gruppe af arvelige lidelser baseret på et fald eller fravær af aktiviteten af ​​enzymer, der katalyserer syntesen eller henfaldet af glykogen. Disse lidelser inkluderer glykogenose og aglycogenose..

Glykogenose - sygdomme forårsaget af en defekt i enzymer, der er involveret i nedbrydningen af ​​glykogen. De manifesteres enten ved en usædvanlig glykogenstruktur eller ved overdreven ophobning i leveren, musklerne og andre organer. I øjeblikket foreslås det at dele glykogenoser i 2 grupper: lever og muskler.

Leverformer af glykogenose manifesteres i krænkelse af brugen af ​​glykogen for at opretholde blodsukkerniveauet. Et almindeligt symptom på disse former er hypoglykæmi i den postabsorberende periode. Denne gruppe inkluderer glykogenoser I, III, IY, YI, IX og X-typer i henhold til Corey-nummerering.

Muskulære former for glykogenose er kendetegnet ved forstyrrelser i energiforsyningen af ​​skeletmuskler. Disse sygdomme manifesterer sig under fysisk anstrengelse og ledsages af smerter og kramper i musklerne, svaghed og træthed. Disse inkluderer glycogenoser Y- og YII-typer.

Aglycogenose (glykogenose O ifølge klassificeringen) er en sygdom, der skyldes en defekt i glykogensyntase. Leveren og andet væv har meget lavt glykogenindhold. Dette manifesteres af udtalt hypoglykæmi i den postabsorberende periode. Krampeanfald er et karakteristisk symptom, især om morgenen. Sygdommen er forenelig med livet, men syge børn har brug for hyppig fodring.

Biokemi udveksling af glykogen

Mange væv syntetiserer glykogen som en reserveform af glukose. Syntese og nedbrydning af glykogen sikrer en konstant koncentration af glukose i blodet. Syntesen af ​​glykogen finder sted i hvile og mæthed, da enhver anabolsk proces kræver energi. Glykogen deponeres hovedsageligt i leveren og musklerne. Glucose, der kommer ind i cellen, phosphoryleres med deltagelse af hexokinase på bekostning af ATP, og der dannes glucose-6-phosphat, som i løbet af en reversibel reaktion omdannes til glucose-1-phosphat under påvirkning af phosphoglucomutase. Derefter omdannes glucose-1-phosphat til UDP-glucose med deltagelse af UTP. Dette molekyle bruges som en donor af glukoserester i syntesen af ​​glykogen.

Da glykogen i cellen aldrig nedbrydes fuldstændigt, udføres glykogensyntese ved at forlænge det allerede eksisterende polysaccharidmolekyle, kaldet "frøet". Glukoseresterne fra UDP-glucose ved a-1,4-glycosidisk binding med deltagelse af glycogensyntaseenzymet er sekventielt bundet til "frøet". Den forgrenede struktur af glykogen dannes med deltagelse af "forgreningsenzymet" (fig. 4).

Regulerende enzymer i glykogensyntese er glykogensyntase og hexokinase. Glykogensyntese øges under påvirkning af insulin og hæmmes af glukagon, catecholaminer, glukokortikosteroider..

Fig. 4. Leverglykogenmetabolisme

Nedbrydningen af ​​glykogen sker gennem den sekventielle spaltning af glukoserester i form af glucose-1-phosphat. Den glykosidiske binding spaltes med tilsætning af uorganisk phosphat, derfor kaldes processen phosphorolyse, og enzymet kaldes phosphorylase. Det resulterende glucose-1-phosphat isomeriseres derefter med phosphoglucomutase til glucose-6-phosphat. I leveren (men ikke i musklerne) kan glucose-6-fosfat hydrolyseres til dannelse af glukose, som frigives i blodet. Denne reaktion katalyseres af glucose-6-phosphatase. Muskelglykogen anvendes ikke til at opretholde blodglukoseniveauer, da der ikke er noget glucose-6-phosphatase-enzym i musklerne, og dannelsen af ​​fri glucose der er umuligt, og glucose-6-phosphat ikke kan trænge ind i cellemembranen. Således lagrer leveren glukose i form af glykogen ikke så meget til sine egne behov som til at opretholde en konstant koncentration af glukose i blodet. Muskelglykogens funktion er at frigive glukose-6-fosfat, som forbruges i selve musklen til oxidation og energiforbrug.

De regulerende enzymer til nedbrydning af glykogen er phosphorylase og glucose-6-phosphatase. Henfaldsprocessen forbedres af catecholaminer, glukagon, glukokortikosteroider; hæmmer insulin.

Glykogen er en let anvendt reserve af energi

Mobilisering af glykogen (glykogenolyse)

Glykogenreserver anvendes på forskellige måder afhængigt af cellens funktionelle egenskaber.

Leverglykogen nedbrydes, når koncentrationen af ​​glukose i blodet falder, primært mellem måltiderne. Efter 12-18 timers faste er leverglykogenforretningerne fuldstændigt opbrugt.

I muskler falder mængden af ​​glykogen normalt kun under fysisk aktivitet - langvarig og / eller anstrengende. Glykogen anvendes her til at give glukose til selve myocytternes arbejde. Således bruger muskler, ligesom andre organer, kun glykogen til deres egne behov..

Mobilisering (nedbrydning) af glykogen eller glykogenolyse aktiveres, når der mangler fri glukose i cellen og derfor i blodet (faste, muskelarbejde). I dette tilfælde opretholdes blodglukoseniveauet "målrettet" kun af leveren, som indeholder glucose-6-phosphatase, som hydrolyserer phosphatesteren af ​​glucose. Fri glukose dannet i hepatocytten frigives gennem plasmamembranen i blodet.

Tre enzymer er direkte involveret i glykogenolyse:

1. Phosphorylase af glykogen (coenzympyridoxalphosphat) - spalter α-1,4-glycosidbindinger til dannelse af glucose-1-phosphat. Enzymet fungerer, indtil der er 4 glukoserester tilbage til forgreningspunktet (α1,6-binding).

Rollen af ​​phosphorylase i glykogenmobilisering

2. α (1,4) -α (1,4) -Glucantransferase - et enzym, der overfører et fragment af tre glukoserester til en anden kæde med dannelsen af ​​en ny α1,4-glycosidisk binding. I dette tilfælde forbliver en glukoserest og en "åben" tilgængelig α1,6-glykosidisk binding på samme sted.

3. Amylo-a1,6-glucosidase, ("de-forgrenende" enzym) - hydrolyserer a1,6-glycosidbindingen med frigivelsen af ​​fri (ikke-phosphoryleret) glucose. Som et resultat dannes en kæde uden forgrening, der igen tjener som et substrat for phosphorylase.

Enzymernes rolle i nedbrydningen af ​​glykogen

Glykogensyntese

Glykogen kan syntetiseres i næsten alle væv, men de største lagre af glykogen findes i leveren og skeletmusklerne. Akkumuleringen af ​​glykogen i muskler observeres i restitutionsperioden efter træning, især når man spiser kulhydratrige fødevarer. I leveren forekommer glykogensyntese først efter at have spist med hyperglykæmi. Dette skyldes særegne egenskaber ved hepatisk hexokinase (glucokinase), som har lav affinitet for glukose og kun kan fungere ved dets høje koncentrationer; ved normale blodglukosekoncentrationer udføres dets fangst ikke af leveren.

Følgende enzymer syntetiserer direkte glykogen:

1. Phosphoglucomutase - omdanner glucose-6-phosphat til glucose-1-phosphat;

2. Glucose-1-phosphat-uridyltransferase er et enzym, der udfører en nøglesyntese-reaktion. Irreversibiliteten af ​​denne reaktion sikres ved hydrolyse af det resulterende diphosphat;

Reaktioner af syntese af UDP-glucose

3. Glykogensyntase - danner α1,4-glykosidbindinger og forlænger glykogenkæden ved at binde aktiveret C1 UDP-glucose til den C4-terminale glykogenrest;

Glykogen syntase reaktion kemi

4. Amylo-α1,4-α1,6-glycosyltransferase, "glykogen-forgrenet" enzym - overfører et fragment med en minimumslængde på 6 glukoserester til den tilstødende kæde med dannelsen af ​​en α1,6-glykosidisk binding.

Kapitel 18. Metabolisme af glykogen

Kapitel 18. Metabolisme af glykogen

Glykogen er det vigtigste reserve polysaccharid i dyrevæv. Det er en forgrenet glukosehomopolymer, hvor glucose rester er bundet i lineære regioner med β -1,4-glycosidbindinger og ved forgreningspunkter med β-1,6-glycosidbindinger. Disse bindinger dannes med ca. hver tiende glukoserest, dvs. forgreningspunkter i glykogen forekommer ca. hver tiende glukoserest. Sådan vises en trælignende struktur med en molekylvægt på 105 - 108 Da og højere. Under glukosepolymerisation falder opløseligheden af ​​det resulterende glykogenmolekyle, og dermed dens virkning på det osmotiske tryk i cellen. Denne omstændighed forklarer, hvorfor glykogen deponeres i cellen og ikke fri glukose..

Efter at have spist et måltid, der er rig på kulhydrater, kan glykogenopbevaring i leveren være ca. 5% af dets masse. Muskler opbevarer ca. 1% glykogen, men muskelvævets masse er meget større, og derfor er den samlede mængde glykogen i musklerne ca. 2 gange større end i leveren. Glykogen kan syntetiseres i mange celler, for eksempel i neuroner, makrofager, adipocytter, men dets indhold i disse væv er ubetydeligt. Kroppen kan indeholde op til 400 g glykogen. Nedbrydningen af ​​leverglykogen tjener primært til at opretholde blodsukkerniveauet i den postabsorberende periode. Derfor tjener indholdet af leverglykogen primært til at opretholde niveauet af glukose i blodet i den postabsorberende periode. Derfor ændres indholdet af glykogen i leveren afhængigt af kosten. Muskelglykogen fungerer som en reserve af glukose, en energikilde under muskelsammentrækning. Muskelglykogen bruges ikke til at opretholde blodsukkerniveauet.

Glykogensyntese (glykogenese)

Glykogen syntetiseres under fordøjelsen (1-2 timer efter at have spist kulhydratføde). Syntesen af ​​glykogen fra glukose er som enhver anabolsk proces endergonisk, det vil sige det kræver energi.

Glykogensyntese omfatter 4 trin:

1. Fosforylering af glucose til glucose-6-phosphat med deltagelse af hexokinase eller glucokinase.

2. Aktivering af det første carbonatom med dannelsen af ​​en aktiv form - UDP - glucose.

3. Dannelse af β -1,4-glycosidbindinger. I nærvær af et "frø" af glykogen (et molekyle indeholdende mindst 4 glukoserester) binder glykogensyntaseenzymet glukoserester fra UDP-glucose til C4-atomet i den terminale glucoserest i glykogen og danner en -1,4-glykosidisk binding.

4. Dannelse af? -1,6-glykosidbindinger (molekylets forgreningspunkter). Deres dannelse udføres af amylose-1,4? 1,6-transglucosidase (forgrenings- eller forgreningsenzym). Når længden af ​​den lineære sektion af kæden inkluderer mindst 11 glukoserester, overfører dette enzym et fragment (1 × 4) af kæden med en minimumsmængde på 6 glukoserester til den tilstødende kæde eller til flere glukoseområder yderligere og danner en -1,6-glycosidisk binding. Således dannes et forgreningspunkt. Grenene vokser ved sekventiel vedhæftning af (1-4) -glucosylenheder og yderligere forgrening.

Glykogensyntase er et regulerende enzym, der findes i to former:

1. - dephosphoryleret, aktiv (form a);

2. - phosphoryleret, inaktiv (form b).

Den aktive form er dannet ud fra glykogensyntase inaktiv ved virkningen af ​​phosphatase under dephosphorylering. Transformationen af ​​en aktiv form til en inaktiv sker med deltagelse af proteinkinase ved phosphorylering på grund af ATP.

Figur: 18.-1. Regulering af glykogensyntaseaktivitet.

Nedbrydningen af ​​glykogen kan finde sted på to måder.

1. Hydrolytisk - med deltagelse af amylase med dannelsen af ​​dextriner og endda fri glucose.

2. Phosphorolytisk - under påvirkning af phosphorylase og dannelsen af ​​glucose-1-phosphat. Dette er den vigtigste vej til nedbrydning af glykogen.

Phosphorylase er et komplekst regulerende enzym, der findes i to former - aktiv og inaktiv. Den aktive form (phosphorylase a) er en tetramer, hvor hver underenhed er forbundet med orthophosphatresten via en serinhydroxylgruppe. Under virkningen af ​​phosphorylase-phosphatase opstår dephosphorylering, spaltning af 4 molekyler phosphorsyre og phosphorylase a omdannes til en inaktiv form - phosphorylase b, der nedbrydes til to dimere molekyler. Phosphorylase b aktiveres ved phosphorylering af serinrester af ATP under indvirkning af enzymet phosphorylase kinase. Til gengæld eksisterer dette enzym også i to former. Aktiv phosphorylase-kinase er et phosphoryleret enzym, der omdannes til en inaktiv form af phosphatase. Phosphorylase-kinase aktiveres ved phosphorylering af ATP i nærvær af Mg 2+ -ioner med proteinkinase.

Regulering af syntese og nedbrydning af glykogen er kaskaderende og sker gennem kemisk modifikation af enzymer.

Da syntesen og nedbrydningen af ​​glykogen foregår gennem forskellige metaboliske veje, kan disse processer styres gensidigt. Indflydelsen af ​​hormoner på syntesen og nedbrydningen af ​​glykogen udføres ved at ændre i modsatte retninger aktiviteten af ​​to nøglenzymer: glykogensyntase og glykogenphosphorylase gennem deres phosphorylering og dephosphorylering. Insulin stimulerer glykogensyntese og hæmmer henfald, adrenalin og glukagon har den modsatte virkning.

Denne tekst er et indledende fragment.

Biokemi udveksling af glykogen

Mange væv syntetiserer glykogen som en reserveform af glukose. Syntese og nedbrydning af glykogen giver en konstant koncentration af glukose i blodet og skaber et depot til dets brug af væv efter behov.

A. Struktur og funktion af glykogen

Glykogen er en forgrenet glukosehomopolymer, hvori glukoserester er bundet i lineære sektioner af en a-1,4-glycosidbinding. Ved forgreningspunkterne er monomererne forbundet med α-1,6-glykosidbindinger. Disse bindinger dannes med ca. hver tiende glukoserest. Derfor forekommer forgreningspunkter i glykogen omtrent hver tiende glukoserester. Dette giver anledning til en trælignende struktur med en molekylvægt på> 107D, hvilket svarer til ca. 50.000 glukoserester (fig. 7-21). I glykogenmolekylet er der således kun en fri anomer OH-gruppe og derfor kun en reducerende (reducerende) ende.

Figur: 7-21. Glykogenstruktur. A. Strukturen af ​​glykogenmolekylet: 1 - glukoserester bundet af en α-1,4-glykosidisk binding; 2 - glucose rester forbundet med en a-1,6-glycosidisk binding; 3 - ikke-reducerende terminale monomerer; 4 - reducerende terminal monomer. B. Strukturen af ​​et separat fragment af glykogenmolekylet.

I dyreceller er glykogen det vigtigste reservepolysaccharid. Under glukosepolymerisation falder opløseligheden af ​​det resulterende glykogenmolekyle, og dermed dens virkning på det osmotiske tryk i cellen. Denne omstændighed forklarer, hvorfor glykogen deponeres i cellen og ikke fri glukose..

Glykogen opbevares i cellens cytosol i form af granuler med en diameter på 10 - 40 nm. Visse enzymer involveret i glykogenmetabolisme er også forbundet med granuler, hvilket letter deres interaktion med substratet. Den forgrenede struktur af glykogen bestemmer et stort antal terminale monomerer, hvilket letter arbejdet med enzymer, der spalter eller vedhæfter monomerer under nedbrydning eller syntese af glykogen, da disse enzymer samtidigt kan arbejde på flere grene af molekylet. Glykogen deponeres primært i leveren og skeletmuskulaturen.

Efter at have spist et måltid, der er rig på kulhydrater, kan glykogenopbevaring i leveren være ca. 5% af dets masse. Muskler gemmer ca. 1% glykogen, men massen af ​​muskelvæv er meget større, og derfor er den samlede mængde glykogen i musklerne 2 gange større end i leveren. Glykogen kan syntetiseres i mange

celler, for eksempel i neuroner, makrofager, celler i fedtvæv, men dets indhold i disse væv er ubetydeligt. Kroppen kan indeholde op til 450 g glykogen.

Nedbrydningen af ​​leverglykogen tjener primært til at opretholde blodsukkerniveauet i den postabsorberende periode. Derfor ændres indholdet af glykogen i leveren afhængigt af ernæringens rytme. Ved langvarig faste falder den til næsten nul. Muskelglykogen fungerer som en reserve af glukose, en energikilde under muskelsammentrækning. Muskelglykogen bruges ikke til at opretholde blodsukkerniveauet. Som nævnt tidligere er der intet glucose-6-phosphatase-enzym i muskelceller, og dannelsen af ​​fri glucose er ikke mulig. Forbruget af glykogen i muskler afhænger hovedsageligt af fysisk aktivitet (fig. 7-22).

Figur: 7-22. Glykogenfunktioner i lever og muskler.

B. Syntese af glykogen (glykogenese)

Glykogen syntetiseres i fordøjelsesperioden (1-2 timer efter indtagelse af kulhydratfoder). Det skal bemærkes, at syntesen af ​​glykogen fra glucose (fig. 7-23), ligesom enhver anabolsk proces, er endergonisk, dvs. kræver energi.

Figur: 7-23. Glykogensyntese. 1 - glucokinase eller hexokinase; 2 - phosphoglucomutase; 3 - UDP-glucopyrophosphorylase; 4 - glykogensyntase (glucosyltransferase); 5 - "forgrenet" enzym (amylo-1,4 -> 1,6-glucosyltransferase), lette og skyggefulde cirkler - glukoserester, fyldte cirkler - glukoserester ved forgreningsstedet.

Glucose, der kommer ind i cellen, phosphoryleres med deltagelse af ATP (reaktion 1). Derefter omdannes glucose-6-phosphat i løbet af en reversibel reaktion til glucose-1-phosphat (reaktion 2) under virkningen af ​​enzymet phosphoglucomutase. Ved sin termodynamiske tilstand kunne glucose-1-phosphat tjene som et substrat for glykogensyntese. Men på grund af reversibiliteten af ​​reaktionen glucose-6-phosphat, glucose-1-phosphat, ville syntesen af ​​glykogen fra glucose-1-phosphat og dets nedbrydning også være reversibel og derfor ukontrolleret. For at syntesen af ​​glykogen skal være termodynamisk irreversibel, kræves et yderligere dannelsestrin af uridindiphosphatglucose fra UTP og glucose-1-phosphat (reaktion 3). Enzymet, der katalyserer denne reaktion, er opkaldt efter den omvendte reaktion: UDP-glucopyrophosphorylase. Imidlertid finder den omvendte reaktion ikke sted i cellen, fordi det pyrophosphat, der dannes under den direkte reaktion, meget hurtigt opdeles af pyrophosphatase i 2 phosphatmolekyler (fig. 7-24).

Figur: 7-24. Dannelse af UDP-glucose.

Reaktionen ved dannelse af UDP-glucose bestemmer irreversibiliteten af ​​hele den række reaktioner, der forekommer under syntesen af ​​glykogen. Dette forklarer også umuligheden af ​​nedbrydning af glykogen ved simpelthen at vende processen med dets syntese.

Den dannede UDP-glucose anvendes derefter som en donor af glucoserester i glykogensyntese (fig. 7-23, reaktion 4). Denne reaktion katalyseres af enzymet glykogensyntase (glucosyltransferase). Da denne reaktion ikke bruger ATP, kaldes enzymet en synthase, ikke en synthetase. Nukleotiddelen af ​​UDP-glucose spiller en væsentlig rolle i virkningen af ​​glykogensyntase og udfører funktionen af ​​et "håndtag", hvormed enzymet placerer glukose i polysaccharidkæden i den ønskede position. Derudover er UDP-glucose-nukleotiddelen tilsyneladende påkrævet til genkendelse af substratet under katalyse..

Da glykogen i cellen aldrig nedbrydes fuldstændigt, udføres syntesen af ​​glykogen ved at forlænge det eksisterende polysaccharidmolekyle, kaldet et "frø" eller "primer". Glukosemolekyler er sekventielt bundet til "frøet". Strukturen af ​​"frø" -molekylet forudbestemmer den type binding, der forekommer i transglycosyleringsreaktionen. Således syntetiseres et polysaccharid, der har samme struktur som "frøet". Primeren kan omfatte et protein kaldet glycogenin, hvori en oligosaccharidkæde (ca. 8 glukoserester) er bundet til OH-gruppen i en af ​​tyrosinresterne. Glukoserester overføres med glykogensyntase til den ikke-reducerende ende af oligosaccharidet og er bundet af a-1,4-glycosidbindinger. Ved afslutningen af ​​syntesen forbliver glycogenin inkluderet i glykogengranulatet.

Den forgrenede struktur af glykogen dannes med deltagelse af amylo-1,4 -> 1,6-glucosyltransferase, kaldet forgreningsenzymet. Så snart glykogensyntase udvider den lineære region til ca. 11 glukoserester, overfører forgreningsenzymet sin terminalblok indeholdende 6-7 rester til den indre glukosrest i denne eller en anden kæde. Ved forgreningspunktet kombineres oligosaccharidets terminale glucose-rest med hydroxylgruppen i C-stilling til dannelse af en a-1,6-glycosidbinding. Et nyt forgreningspunkt kan dannes i en afstand af mindst 4 rester fra enhver eksisterende. Når glykogen syntetiseres, stiger antallet af grene således mangfoldigt. Enderne af kæderne tjener som vækstpunkter for molekylet under dets syntese og begyndelsen under dets henfald.

B. Nedbrydning af glykogen (glykogenolyse)

Nedbrydningen af ​​glykogen eller dets mobilisering sker som reaktion på en stigning i kroppens behov for glukose. Leverglykogen nedbrydes hovedsageligt i intervallerne mellem måltiderne, desuden accelereres denne proces i leveren og musklerne under fysisk arbejde.

Nedbrydningen af ​​glykogen (fig. 7-25) sker gennem sekventiel spaltning af glukoserester i form af glucose-1-phosphat. Den glykosidiske binding spaltes ved hjælp af uorganisk phosphat, derfor kaldes processen phosphorolyse, og enzymet glykogen er phosphorylase.

Figur: 7-25. Nedbrydning af glykogen. I rammen - et fragment af glykogen med et forgreningspunkt. Den fyldte cirkel er en glukoserest bundet af en a-1,6-glycosidbinding; åbne og skyggefulde cirkler - glukoserester i lineære regioner og laterale grene bundet af en α-1,4-glykosidisk binding. 1 - glykogenphosphorylase; 2 - oligosaccharidtransferase; 3 - a- 1,6-glucosidase.

Ud over syntese begynder glykogennedbrydning ved den ikke-reducerende ende af polysaccharidkæden. Desuden letter tilstedeværelsen af ​​en forgrenet glykogenstruktur hurtig frigivelse af glukoserester, da jo flere ender et glykogenmolekyle har, jo flere glykogenphosphorylasemolekyler kan virke samtidigt.

Glycogenphosphorylase spalter kun α- 1,4-glycosidbindinger (reaktion 1). Den sekventielle spaltning af glukoserester stopper, når 4 monomerer forbliver op til forgreningspunktet. Et lignende træk i virkningen af ​​glykogenphosphorylase skyldes størrelsen og strukturen af ​​dets aktive center..

Yderligere nedbrydning af glykogen kræver deltagelse af to andre enzymer. Først overføres de tre glukoserester, der er tilbage til forgreningspunktet, med deltagelse af oligosaccharidtransferase (reaktion 2) til den ikke-reducerende ende af den tilstødende kæde, forlænger den og skaber således betingelser for virkningen af ​​phosphorylase. Glukosresten, der er tilbage ved forgreningspunktet, spaltes hydrolytisk af α-1,6-glucosidase i form af fri glucose (reaktion 3), hvorefter den uforgrenede glykogenregion kan angribes igen af ​​phosphorylase.

Det antages, at overførslen af ​​tre glukoserester og fjernelsen af ​​monomeren fra forgreningspunktet (reaktion 2 og 3) katalyserer det samme enzym, som har to forskellige enzymatiske aktiviteter - transferase og glycosidase. Det kaldes "debranching" enzym (fra engelsk, debranching enzym).

Virkningsproduktet af glykogenphosphorylase, glucose-1-phosphat, isomeriseres derefter til glucose-6-phosphat med phosphoglucomutase. Yderligere er glucose-6-phosphat inkluderet i processen med katabolisme eller andre metaboliske veje. I leveren (men ikke i musklerne) kan glucose-6-fosfat hydrolyseres til dannelse af glukose, som frigives i blodet. Denne reaktion katalyseres af enzymet glucose-6-phosphatase. Reaktionen finder sted i ER-lumen, hvor glucose-6-phosphat transporteres ved hjælp af et specielt protein. Enzymet er lokaliseret på ER-membranen på en sådan måde, at dets aktive centrum vender mod ER-lumen. Hydrolyseprodukter (glukose og uorganisk fosfat) returneres også til cytoplasmaet ved hjælp af transportsystemer.

D. Biologisk betydning af glykogenmetabolisme i lever og muskler

Figur 7-26 viser et generelt skema for syntese og nedbrydning af glykogen og regulering af disse processer med hormoner.

Sammenligning af disse processer fører til følgende konklusioner:

• syntese og nedbrydning af glykogen foregår gennem forskellige metaboliske veje;

• leveren opbevarer glukose i form af glykogen ikke så meget til sine egne behov, men for at opretholde en konstant koncentration af glukose i blodet og sikrer derfor tilførsel af glukose til andre væv. Tilstedeværelsen af ​​glucose-6-phosphatase i leveren bestemmer denne hovedfunktion i leveren i udvekslingen af ​​glykogen;

• muskelglykogenens funktion er at frigive glucose-6-fosfat, som indtages i selve muskelen til oxidation og energiforbrug;

• glykogensyntese er en endergonisk proces. Så til inklusionen af ​​en glucoserest i polysaccharidkæden anvendes 1 mol ATP og 1 mol UTP;

• nedbrydningen af ​​glykogen til glucose-6-fosfat kræver ikke energi;

• irreversibilitet af synteseprocesserne og nedbrydningen af ​​glykogen tilvejebringes ved deres regulering.

Biokemi udveksling af glykogen

uHFPYUOBS OPTNB HZMECHPDHCH CH RYEE UPUFBCHMSEF 400-500 Z. PUOPCHOSCHNY HZMECHPDBNY RYEY SCHMSAFUS:

  1. LTBINBM - TBCHEFCHMEOOSCHK ZPNPRPMYUBIBTYD YZ ZMALPSCH. nPOPNETS MYOEKOSHI HYUBUFLPCH UPDYOOOOSH a —1,4 - ZMILPUFFY TRÆNING, B CH NEUFBI TBCHEFCHMEOIS a —1.6 VALG.
  2. DYUBIBTYDSCH - UBIBTPb (ZML— (a —1.2) —ZML), MBLFPb (ZBM— (b —1.4) —ZML), NBMShFPbB (ZML— (a —1.4) —ZML).

pty RETECHBTYCHBOY HZMECHPDPCH CH ZEMKHDPYUOP - LYEYUOPN FTBLFE RTPYUIPDIF JETNEOFBFYCHOC ZYDTPMY ZMYLPADSUCHSHOOTCHBOY Y PVTBUPUPL ZYDTPMY LTBINBMB OBYUYOBEFUS CH RPMPUFY TFB RTY KHYUBUFY BNYMBISH UMAOSCH, LPFPTBS YUBUFYUOP TBUERMSEF CHOKHFTEOOYE a —1,4 - ZZCHEYLCHPTYE dBMEE ZYDTPMYJ LTBINBMB RTPDPMTSBEFUS CHETIOEN PFDEME LYYEUOILB RPD DEKUFCHYEN RBOLTEBFYUELPK BNIMBBSCH, FBLCE TBUERMSAEDSCHEK a —1,4 —1,4 —1,4 h TEHMSHFBFE J LTBINBMB PVTBJHAFUS DYUBIBTYDOSHE POOFBFLY NBMShFPGSh Y YPNPNMSFPFPCH (ZML— (a —1,6) —ZML). ZYDTPMY CHUEEI DYUBIBTEYDPC RTPYUIPDIF OM RPCHETIOPUFY LMEFPL LYEEUOILB Y LBFBMYJTKHEFUS UREGYUZHYYUEULYNY ZHETNEOFBNYSPK UBIBTBMPK FY ZMYLPIDBBSH UYOFEYTHAFUS CH LMEFLBY LYYEYUOILB.

CHUBUSCHBOYE NPOPUBIBTYDPCH YJ LYYEYUOILB CH LTPCHSH PUHEEUFCHMSEFUS RHFEN PVMEZUEOOOPK DYZHKHYY. eUMY LPOGEOFTBGYS ZMALPHSCH CH LYYEYUOYLE OECHEMILB, FP EE FTBOURPTF NPTSEF RTPYUIPDYFSH БB UYUEF ZTBDYEOFB LPOGEOFTBGYTYYBSPB LPOGEOFTBGYGYTYBY.

zMALPAB YZTBEF ZMBCHOKHA TPMSH CH NEFBVPMYNE, FBL LBL YNEOOP POB SCHMSEFUS PUOPCHOSCHN YUFPYUOILPN YOETZYY. zMALPB NPTSEF RTECHTBEBFSHUS RTBLFYUEEULY PE CHUE NPOPUBIBTYDSCH, CH FP TSE CHTENS CHP'NPTSOP Y PVTBFOPE RTECHTBEEOOYE. rPMOPE TBUUNPFTEOYE NEFBVPMYJNB ZMALPHSCH OE CHIPDIF CHOKH BDBYUH, RPFPNKH UPUTEDPFPUYNUS OM PUOPCHOSHI RHFSI:

  • ЛБФБВПМЙЪН ЗМАЛПЬЩ - ЗМЙЛПМЙЪ;
  • UYOFE ZMALPSCH - ZMALPOEPZEOEE;
  • DERPOYTPCHBOYE Y TBURBD ZMYLPZEOB;
  • UYOFEE REOFFP - REOFPPZHPUZHBFOSCHE RHFY.

fTBOURPTF ZMALPHSCH CH LMEFLY

u LTPCHSHA ChPTPFOPK CHEOSCH VPMSHYBS YUBUFSH ZMALPHSCH (PLPMP RPMPCHYOSCH) ÅÅ LYEEYUOILB RPUFKHRBEF CH REYUEOSH, PUFBMSHOBS ZMALPB YUETEFCH PVBOKHUPL LPOGEOFTBGYS ZMALPISHCH CH LTPCHY CH OPTNE RPDDETTSYCHBEFUS OM RPUFPSOOOPN HTPCHOE Y UPUFBCHMSEF 3,33—5,55 NLNPMSh / M, UFP UPPFCHEFUFCHZCHEF Ch. fTBOURPTF ZMALPSCH B LMEFLY OPUYF IBTBLFET PVMEZYUEOOPK DYZHZHHYY, OP TEZHMYTHEFUS PE NOPZYI LMEFLBI ZPTNPOPN RPDTSEMHDPYUOPK TSEMESCH - YOUHMYOPN, DEKUFCHYE LPFPTPZP RTYCHPDYF A RETENEEEOYA VEMLPCH-RETEOPUYUYLPCH dv GYFPPMS B RMBNBFYYUEULHA NENVTBOH

fTBOURPTF ZMALPHSCH CH LMEFLY

ъBFEN U RPNPESHA FYI VEMLPCH ZMALPAB FTBOURPTFAYTHEFUS CH LMEFLKH RP ZTBDYEOFKH LPOGEOFTBGY. ULPTPUFSH RPUFKHRMEOYS ZMALPSCH CH NPZ Y REYUEOSH OE BCHYUIF PF YOUHMYOB Y PRTEDEMSEFUS FPMSHLP LPOGEOFTBGYEK EE CH LTPCHY. FY FLBOY OBSCHBAFUS YOUHMYOPOEBCHYUINSCHNY.

ЗМЙЛПМЙЪ - LFP WETIS TEBLGYK, CH TEHMSHFBFE LPFPTSCHI ZMALPUB TBURBDBEFUS OM DCH NPMELHMSCH REYTHCHBFB (BTPVOSCHK ZMYLPMYSCHLHFY BOOK) YHMY DCHE NPBMEK CHUE DEUSFSH TEBLGYK ZMYLPMYIB RTPFELBAF CH GYFFP'PME Y IBTBLFETOSCH DMS CHUEI PTZBOPCH Y FLBOEK. btpvoschk TBURBD ZMALPASCH CHLMAYUBEF TEBLGY BUTPVOPZP ZMYLPMYIB Y RPUMEDHAEEE PLYUMEOYE REYTHCHBFB CH TBLGYSI LBFBVPMYJNB.

UYENB LBFBVPMYUNB ZMALPYSCH

fBLYN PVTBSPN, BTPVOSCHK TBURBD ZMALPHSCH - LFP RTEDEMSHOPE ITS PLYUMEOYE DP yn 2 Y o 2 p, B BOBTPVOSCHK ZMYLPMYJ - FFP UREGYUZHYUFSHMESHMYB - FFP UREGYUKH bOBTPVOSchK TBURBD CHLMAYUBEF EF CE TEBLGYY UREGYZHYYUEULPZP RHFY TBURBDB ZMALPSCH DP RYTHCHBFB, OP We RPUMEDHAEYN RTECHTBEEOYEN RYTHCHBFB MBLFBF BOBFCHCHB rPUMEDPCHBFEMSHOPUFSH TEBLGYK ZMYLPMYIB RTYCHEDEOB OM TYUKHOL:

rPUMEDPCHBFEMSHOPUFSH TEBLGYK ZMYLPMYB

h ZMYLPMYE NPCOP CHSCHDEMYFSH FTY PUOPCHOCHI LFBRB. OM RETCHPN FBRE RTECHTBEEOYSN RPDCHETZBAFUS ZELUPSCH, OM CHFPTPN - FTYPSCH, OM FTEFSHEN - LBTVPOPCHCHE LYUMPFSCH. IBTBLFETYUFILB ZMYLPMYB:

  • VPMSHYYOUFCHP TEBLGYK PVTBFYNP, ЪB YULMAYUEOYEN FTEI (TEBLGYK 1, 3, 10);
  • CHUE NEFBVPMIFSCH OBIPDSFUS CH ZHPUZHPTYMYTPCHBOOPK ZhPTNE;
  • YUFPYUOILPN ZHPUZHBFOPK ZTHRRSCH CH TEBLGYSI ZHPUZHPTYMYTPCHBOYS SCHMSAFUS bft (TEBLGEY 1, 3) YMY OEPTZBOYUEUEULYK ZHPUZHBF (TEBLGYS 6);
  • TEZEOETBGYS NAD +, SCHMSAEBSUS OEPVIPDYNSHN HUMPCHYEN RTPFELBOYS ZMYLPMYB, RTPYUIPDIF RTY BTPVOOPN ZMYLPMYE RPUTEDUFERPSHPK DSCHIB. h LFPN UMKHYUBE CHPDPTPD FTBOURPTFAYTKHEFUS CH NYFPIPOPODTYY U RPNPESHA YUEMOPYUOPZP NEIBOYIB RTY HYUBUFYY RETEOPUYLPCH. ÜFP RTPYUIPDIF RPFPNKH, UFP NENVTBB NYFPIPDTYK OERTPOYGBENB DMS RTPFPPOPCH. rty BOBTPVOPN ZMYLPMYE TEZEOETBGY NAD + PUHEEUFCHMSEFUS OEBCHYUYNP PF DSCHIBFESHOPK GERY. h LFPN UMKHYUBE BLGERFPTPN CHPDPTPDB PF NADH SCHMSEFUS RYTHCHBF, LPFPTSCHK ChPUUFBOBCHMYCHBEFUS CH MBLFBF;
  • PVTBPCHBOYE CFT RTY ZMYLPMYE NPTSEF YDFY DCHHNS RHFSNY: MYVP UHVUFTBFOSCHN ZHPUZHPTYMYTPCHBOYEN, LPZDB LCA ZHPUZHPTYMYTPCHBOYS ADP YURPMSHHEFUS OETZYS NBLTPTZYYUEULPK UCHSY UHVUFTBFB (TEBLGYY 7, 9), MYVP RHFEN PLYUMYFEMSHOPZP ZHPUZHPTYMYTPCHBOYS ADP, UPRTSTSEOOPZP Y DSCHIBFEMSHOPK Hersh (TEBLGYS 6).

BITPVOSCHK TBURBD ZMALPSCH

ёETZEFYUEEULPE JOBYOOEE BTPVOPZP TBURBDB ZMALPSCH

h BYTPPVOPN ZMYLPMYE PVTB'HEFUS 10 NPMSh bft OM 1 NPMSh ZMALPSCH. fBL, H TEBLGYSI 7, 10 PVTB'KHEFUS 4 NPMSH bft RHFEN UHVUFTBFOPZP ZHPUZHPTYMYTPCHBOYS, B CH TEBLGYY 6 UYOFEYTKHEFUS 6 NPMSH bft (OBET 2 NPMSH) ZMUZHPUG

vBMBOU BTPVOPZP ZMYLPMYB

UHNNBTOSCHK LZHZHELF BTPPVOPZP ZMYLPMYIB UPUFBCHMSEF 8 NPMSh bft, FBL LBL CH TEBLGYSI 1 Y 3 YURPMSH'HEFUS 2 NPMSh bft. dBMShOEKYEE PLYUMEOYE DCHHI NPMSH RYTHCHBF H PVEYI RHFSI LBFBVPMYNB UPRTPCHPTSDBEFUS UYOFEPN 30 NPMSH CFT (RP15 NPMSH ON LBTSDHA NPMELHMH RYTHCHBFB. uMEDPChBFEMShOP, UHNNBTOSCHK OETZEFYYUEULYK ZHZHELF BTPVOPZP TBURBDB ZMALPSCH DP LPOEYUOSCHI RTPDHLFPCH UPUFBCHMSEF 38 NPMSH CFT.

ъООЮЕОЕ ББТПВПЗП ЗМЙЛПМЫБ

BOBTPVOSCHK Y BTPPVOSCHK ZMYLPMY YOETZEFYUEULY OETBCHOPGEOOSCH. pVTBPChBOYE DCHHI NPMSH MBLFBFB dv ZMALPSCH UPRTPCHPTSDBEFUS UYOFEPN CHUEZP DCHHI NPMSH CFT RPFPNH YUFP af NADH, RPMHYUEOOSCHK RTY PLYUMEOYY ZMYGETPBMSHDEZYDZHPUZHBFB, OE YURPMSHHEFUS DSCHIBFEMSHOPK gershom, B BLGERFYTHEFUS RYTHCHBFPN.

BOBTPVOSCHK TBURBD ZMALPSCH. TEBLGYA 11 LBFBMJJITHEF MBLFBFDEZIDTPZEOBBB.

bOBTPVOSchK ZMYLPMY, OEUNPFTS PÅ OEVPMSHYPK OETZEFYYUEULYK ZHZHELF, SCHMSEFUS PUOPCHOSCHN YUFPYUOYLPN OETZYY LCA ULEMEFOSCHI NSCHYG B OBYUBMSHOPN RETYPDE YOFEOUYCHOPK TBVPFSCH, OP EUFSH B HUMPCHYSI, LPZDB UOBVTSEOYE LYUMPTPDPN PZTBOYYUEOP. lTPNE FPZP, OTEMSCHE LTYFTPGIFSCH YCHMELBAF LOETZYA YB UYUEF BOBTPVOPZP PLYUMEOIS ZMALPSCH, RPFPNKH UFP OE YNEAF NIFPIPODTYK.

DERPOITPCHBOYE Y TBURBD ZMYLPZEOB

ZMYLPZEO - PUOPCHOBS ZHPTNB DERPOITPCHBOYS ZMALPSCH CH LMEFLBI TSYCHPFOSCHI. x TBUFEOYK LFKH TSE ZhHOLGYA CHCHRPMOSEF LTBINBM. h UVTHLFKHTOPN PFOPYEOYY ZMYLPZEO, LBL J LTBINBM, RTEDUFBCHMSEF UPVPK TBCHEFCHMEOOSCHK RPMYNET Y ZMALPISHCH:

pDOBLP ZMYLPZEO VPMEE TBCHEFCHMEO Y LPNRBLFEO. CHEFCHMEOYE PVEUREUYCHBEF VSCHUFTPE PUCHPVPTSDEOYE RTY TBURBDE ZMYLPZEOB VPSHYPZP LPMYUEUFCHB LPOGECHSCHCHI NPOPNETPCH. UYOFEJ TBURBD ZMYLPZEOB OE SCHMSAFUS PVTBEEOYEN DTHZ CH DTHZB, LFY RTPGEUUSCH RTPYUIPDSF TBOBOSCHNY RHFSNY:

UYOFEE TBURBD ZMYLPZEOB

vYPUYOFE ZMYLPZEOB - ZMYLPZEOE RPLBBBO OM TYUKHOL:

ZMYLPZEO WYOFEYTKHEFUS CH RETYPD RYEECHBTEOIS (CH FEYUEOYE 1-2 YUBUPCH RPUME RTYENB HZMECHPDOPK RYEY). ZMYLPZEOE PUPVEOOOP YOFEOUYCHOP RTPFELBEF CH REYUEOY Y ULEMEFOSCH NSCHYGBI. h OBYUBMSHOSHI TEBLGYSI PVTB'KHEFUS UDF - ZMALPAB (TEBLGYS 3), LPFPTBS SCHMSEFUS BLFYCHYTPCHBOOPK ZHPTNPK ZMALPAYSCH, OVERPUTEDUFCHEOPE CHLMAYUBAEBYM ФБ RPUMEDOSS TEBLGYS LBFBMYJITKHEFUS ZMYLPZEOUYOFBPK, LPFPTBS RTYUPEDYOSEF ZMALPJH L PMYZPUBIBTYDH YMY L HTSE YNEKHMECHMEKUS NPO LMEBEYPN dMS RPDZPFPPCHLY Y CHLMAYUEOIS CH TBUFKHEHA RPMYUBIBTYDOHA GERSH FTEVHEFUS LOETZYS 1 NPMSh bft Y 1 NPMSh UTP. chEFChMEOYE RPMYUBIBTYDOPK GERY RTPYUIPDYF RTY HYUBUFYY ZHETNEOFB BNYMP- en -1,4-- en -1,6-ZMYLPYM-FTBOUZHETBSCH RHFEN TBTSCHCHB PDOPK en 1,4-UCHSY J RETEOPUB PMYZPUBIBTYDOPZP PUFBFLB PF LPOGB TBUFHEEK GERY L ITS UETEDYOE har PVTBPCHBOYEN B FPN NEUFE a —1,6 - ZMYLPYDOPK UCHSYU. nPMELKHMB ZMYLPZEOB UPDETTSIF DP 1 NMO. POOFBFLPCH ZMALPHSCH, UMEDPCHBFEMSHOP, OM UYOFE TBUIPDKHEFUS YOBYUFEMSHOP LPMYUEUFCHP LOETZEY. oEPVIPDYNPUFSh RTECHTBEEOYS ZMALPSCH B ZMYLPZEO UCHSBOB har DRYER, YUFP OBLPRMEOYE OBYUYFEMSHOPZP LPMYYUEUFCHB ZMALPSCH B LMEFLE RTYCHEMP R ™ £ L RPCHSCHYEOYA PUNPFYYUEULPZP DBCHMEOYS, FBL LBL ZMALPB IPTPYP TBUFCHPTYNPE CHEEEUFCHP. OBRTPFYCH, ZMYLPZEO UPDETTSYFUS CH LMEFLE CH CHYDE ZTBOHM, J NBMP TBUFCHPTYN. tBURBD ZMYLPZEOB - ZMYLPZEOPMY - RTPYUIPDIF H RETIPD NETSDKH RTYENBNY RYEY.

PUCHPVPTSDEOYE ZMALPISHCH CHYDE ZMALP'P - 1 - ZHPUZHBFB (TEBLGYS 5) RTPYUIPDIF CH TEKHMSHFBFE ZHPUZHPTPMPMYIBB, LBFBMYYTKHENPZP ZHPUZHPT. JETNEOF PFERMSEF LPOGECHSCHE POOFBFLY PDJO ЪB DTHZYN, KhLPTBYUYCHBS TYSKLAND ZMYLPZEOB. pDOBLP LFPF ZHETNEOF TBUERMSEF FPMSHLP a -1,4 ZMILPIDODOSCHE UCHSY. UCHSY H FPYLE CHEFCHMEOIS ZYDTPMYJHAFUS ZHETNEOPN BNIMP— a —1,6 - ZMYLPYDBSPK, LPFPTSCHK PFEERMSEF NPOPNET ZMALPYSCH CH UCHPVPDOPN CHAYMP

NEIBOYUN DEKUFCHYS ZHPUZHPTYMBBSH ZMYLPZEOB

PUPVEOOPUFY NEFBVPMYJNB ZMYLPZEOB CH REUEEO Y NSCHYGBI

hLMAYUEOYE ZMALPHSCH CH NEFBVPMYUN OBYUYOBEFUS U PVTBPCHBOYS ZHPUZHPZHEYTB - ZMALP'P - 6 - ZHPUZHBFB. h LMEFLBY NSHYG Y DTHZYI PTZBOBI LFKH TEBLGYA LBFBMYJTKHEF ZHETNEOF ZELUPLJOBBB, EZP lN NEOEE 0.1 NNPMSh / M. h LMEFLBI REUEEOI LFH TSE TEBLGYA LBFBMYJTKHEF ZMALPLYOBBB, ÖOBYUEE lN LPFPTPPK RTYNETOP 10 NNPMSH / M. ÜFP ОOBYUIF, UFP OBUSCHEEOYE ZMALPLYOBBSH RTPYUIPDIF FPMSHLP RTY CHSCHUPLPK LPOGEOFTBGY ZMALPSCH. TBMYUYS CH UCHPKUFCHBI ZHETNEOFFPCH PVYASUOSAF, RPYUENKH CH RETYPD RYEEECHBTEOYS ZMALPAB ABDETTSYCHBEFUS CH PUOPCHOPN CH REYUEOI. zMALPLYOBBB RTY CHSCHUPLPK LPOGEOFTBGY ZMALPSCH CH FPF RETYPD NBLUYNBMSHOP BLFYCHOB. oBRTPFYCH, ZELUPLYOBBB, PVMBDBS VPMSHYIN UTPDUFCHPN L ZMALPJE, URPUPVOB CHSCHCHBFSCHBFSH IJ PVEZP LTPCHPFPLB, ZDE LPOGEOFTZMALPYSCHYS O.

PVNEO ZMYLPZEOB CH REUEEOY Y NSCHYGBI

zhYYUPMPZYUEEULPE YOBYUEOYE ZMYLPZEOPMYB CH REYUEOY Y CH NSCHYGB TBMYUOP. NSCHYYUOSCHK ZMYLPZEO SCHMSEFUS YUFPYUOILPN ZMALPSCH DMS UBNPK LMEFLY. ZMYLPZEO REYUEOY YURPMSHHEFUS ZMBCHOSCHN PVTBYPN DMS RPDDETSBOYS ZHYYPMPZYUEUULPK LPOGEOFTBGY ZMALPYSCH CH LTPCHY. tBMYYuYS PVHUMPCHMEOSCH DRYER, YUFP H LMEFLE REYUEOY RTYUHFUFCHHEF ZHETNEOF ZMALPP-6-ZHPUZHBFBB, LBFBMYYTHAEBS PFEERMEOYE ZHPUZHBFOPK ZTHRRSCH J PVTBPCHBOYE UCHPVPDOPK ZMALPSCH, RPUME YUEZP ZMALPB RPUFHRBEF H LTPCHPFPL. h LMEFLBI NSHYG OEF LFPZP ZHETNEOFB, J TBURBD ZMYLPZEOB IDEF FPMSHLP DP PVTBJPCHBOYS ZMALP'P - 6 - ZHPUZHBFB, LPFPTSCHK BBFEN YUFULPMSH CHHMEEME.

vypuyofe zmALpshch - zmalpoepzeoe

zMALPOEPZEOOE - LFP UYOFE ZMALPHSCH Y OEHZMECHPDOSCHI RTEDYEUFCHEOOYLPCH. x NMELPRYFBAEYI LFKH ZhHOLGYA CHSCHRPMOSEF CH PUOPCHOPN REYUEOSH, CH NEOSHYEK NET - ROLIG Y LMEFLY UMYYUFPK LYYEYUOYLB. ъBRBUPCH ZMYLPZEOB CH PTZBOY'NE DPUFBFPYUOP DMS HDPCHMEFCHPTEOYS RPFTEVOPUFEK CH ZMALPJE CH RETYPD NETSDKH RTYENBNY RYEY. rTY KHZMECHPDOPN YMY RPMOPN ZPMPDBOYY, B FBLCE CH HUMPCHYSI DMYFESHOPK ZHYYUEULPK TBVPFS LPOGEOFTBGYS ZMALPYSCH CH LTPCHY RPDBEDEFEBEZTESY. h FFPF RTPGEUU NPZKHF VSHFSH CHPCHMEYUEOSCH CHEEUFCHB, LPFPTSCHE URPUPVOSCH RTECHTBFYFSHUS CH REYTHCHBF YMY MAVPK DTHZPK NEFBVPMYF ZMALPOBEPZEOEOE. OM TYUKHOL RPLBOBOSCH RHOLFSCH CHLMAYUEOIS RETCHYUOSHI UHVUFTBFPCH CH ZMALPOEPZEOOE:

CHLMAYUEOYE UHVUFTBFPCH CH ZMALPOEPZEOEE

rTYUEN, YURPMSHPCHBOYE RETCHYUOSHI UHVUFTBFPCH CH ZMALPOEPZEOE RTPYUIPDIF H TBMYUOSHI ZHYYUPMPZYUEULYI UPUFFPSOYI. fBL, H HUMPCHYSI ZPMPDBOYS YUBUFSH FLBOECHCHI VEMLPCH TBURBDBEFUS DP BNYOPLYUMPF, LPFPTSCHE ABFEN YURPMSH'HAFUS CH ZMALPOEPZEOEEE. rTY TBURBDE TSYTPCH PVTB'KHEFUS ZMYGETYO, LPFPTSCHK YUETE'DYPLUYBGEFPOZHPUZHBF CHLMAYUBEFUS CH ZMALPOEPZEOE. MBLFBF, PVTB'KHAEYKUS RTY YOFEOUYCHOPK ZHYYUEULPK TBVPFE CH NSCHYGBI, ABFEN CH REYUE RTECHTBEBEFUS CH ZMALP'KH. uMEDPCHBFEMSHOP, ZHYUPMPZYUEULBS TPMSH ZMALPOEPZEOEB Y MBLFBFB Y Y BNYOPLYUMPF Y ZMYGETYOB TBMYUOB. UYOFE ZMALPHSCH Y RYTHCHBFB RTPFELBEF, LBL J RTY ZMYLPMYE, OP CH PVTBFOPN OBRTBCHMEOYY:

zMALPOEPZEOOE. ZHETNEOFSCH: 1— REYTHCHBFLBTVPLUYMBBB, 2— ZHPUZHPEOPMRYTKHBFLBTVPLUILYOBBB, 3 - ZHPUZHBFBB ZHTKH - 1.6 - DYZHPUZHBFB, 4 - ZMALPBPBF -.

uENSH TEBLGYK ZMYLPMYIB MEZLP PVTBFYNSCH Y YURPMSHHHAFUS CH ZMALPOEPZEOEE. OP FTY LYOBOBOSHE TEBLGY OEPVTBFYNSH Y DPMTSOSCH YHOFYTPCHBFSHUS. FBL, ZHTHLFPP-1,6-DYZHPUZHBF ZMALPP Q-6-ZHPUZHBF DEZHPUZHPTYMYTHAFUS UREGYZHYYUEULYNY ZHPUZHBFBBNY, B RYTHCHBF ZHPUZHPTYMYTHEFUS DP PVTBPCHBOYS ZHPUZHPEOPMRYTHCHBFB RPUTEDUFCHPN DCHHI RTPNETSHFPYUOSCHI UFBDYK YUETE PLUBMPBGEFBF. pVTBJPCHBOYE PLUBMPBGEFBFB LBFBMYJTKHEFUS RYTKHCHBFLBTVPLUYMBPK. ьФПФ JETNEOF UPDETTSIF CH LBYUEUFCHE LPZHETNEOFB VYPFYO. PLUBMPBGEFBF PVTB'KHEFUS CH NYFPIPOPODTISI, FTBOURPTFAYTKHEFUS CH GYFFP'PMSH Y CHLMAYUBEFUS CH ZMALPOEPZEOE. uMEDKHEF PVTBFYFSH CHOINBOYE OB FP, UFP LBTSDBS YJ OEPVTBFYNSHI TEBLGYK ZMYLPMYIB CHNEUFE U UPPFCHEFUFCHHAEK EK OEPVTBFYNSCHCHHAEK EK OPVTBFYNSCHCHHAEK EK OEPVTBFYNSCHCHHAEK EK OEPVTBFYNSCHCHHAEK EK OEPVTBFYNSCHCHHAEK EK OEPVTBFYNSCHCHAEK

zMALPOEPZEOOE, OEPVTBFINSCHE TEBLGY

FBLYI GYLMPCH UHEEUFCHHEF FTY - UPPFCHEFUFCHEOOOP FTEN OEPVTBFINSCHN TEBLGYSN. TEHMSHFBFPN PODOCHTENEOOPZP RTPFELBOYS TEBLGYK UHVUFTBFOSCHI GYLMPCH VHDEF TBUIPDPCHBOYE YOETZYY. UHVUFTBFOSCHE GYLMSCH NPZHF RTPFELBFSH CH HUMPCHYSI OPTNBMSHOPZP PVNEOB CHEEEUFCH CH REUEEY YNEAF CHRPMOE PRTEDEMEOOPE VIPMPZYUEEULPEOEOBYU. lTPNE FPZP, LFY GYLMSCH UMKHTSBF FPYULBNY RTYMPTSEOIS TEZKHMSFPTOSHI NEIBOYJNPCH, CH TEKHMSHFBFE YUEZP Y'NEOSEFUS RPFPL ZFBVPMYPIFRBHRBKH MYVP uHNNBTOPE HTBCHOEOE ZMALPOEPZEOEB Y RYTHCHBFB:

2 REITHCHBF + 4 ATP + 2 GTP + 2 (NADH) + 4 о 2 p ® zMALPbB + 4 ADP + 2 BNP + 2 NAD + + 6 о 3 TP 4

UB UHFLY CH PTZBOYUNE YUMPCHELB SPCEF UYOFEYTPCHBFSHUS DP 80 Z ZMALPCH. om UYOFE 1 NPMSH ZMALPYSCH Y RYTHCHBFB TBUIPDHEFUS 6 NBLTPTZYYUEULYI UCHSHEK (4 ATP J 2 GTP).

zMALPYP - MBLFBFOSCHK GYLM (GYLM LPTY)

oBYUYOBEFUS U PVTBPCHBOYS MBLFBFB CH NSCHYGBI CH TEKHMSHFBFE BOBTPVOPZP ZMYLPMYB (PUPVEOOP CHEMSHI NSTHYUOSCHI CHPMPLOBI, LPFPTSCHE LADDER NYFT) MBLFBF RETEOPUYFUS LTPCHSHA CH REYUEEOSH, ZDE CH RTPGEUE ZMALPOEPZEOEB RTECHTBEBEFUS CH ZMALP'KH, LPFPTBS VBFEN U FPLPN LTPCCHY NPTSEB CHP

yFBL REYUEOSH UOBVTSBEF NSCHYGH ZMALP'PK Y, UMEDPCHBFEMSHOP, LOETZJEK DMS UPLTBEEOIK. h REUEEY YUBUFSH MBLFBFB NPTSEF PLYUMSFSHUS DP op 2. o 2 p, RTECHTBEBSUSH CH REITHCHBF Y - DBMEE CH PVEYI RHFSI LBFBVPMYJNB.

REOFFPJPUZHBFOSCHK RHFSH CH NEFBVPMYUNE ZMALPYSCH

ьФП РХФШ РТЕЧТБЭЕОЙС ЗМАЛПЪЩ Ч РЕОФПЪЩ. h REOFP'PZHPUZHBFOPN RHFY RTECHTBEEOYS ZMALPSCH NPTSOP CHSCHDEMYFSH DCHE YUBUFY: b - PLYUMYFESHOSCHK RHFSH Y v - OEPLYUMYFEMSHOSCHK RHEBSH REF. lPZHETNEOFFN DEZYDTPZEOB SCHMSEFUS NADP +, LPFPTSCHK ChPUUFBOBCHMYCHBEFUS CH NADPH YURPMSHHEFUS LMEFLBNY CH TEBLGYY CNCUFBOPCHMEIDYPCHYPS. lTPNE FPZP, REOFP'PZHPUZHBFOSCHK RHFSH (PLYUMIFEMSHOSCHK Y OEPLYUMYFEMSHOSCHK) RPUFBCHMSEF LMEFLE REOFP'PZHPUZHBFSCH, OEPVIPDYNSCHET DMS UYOFUZ.

REOFP'PZHPUZHBFOSCHK RHFSH RTECHTBEEOYS ZMALPISS

CHUE TEBLGY REOFFPJPUZHBFOPZP RHFY RTPIPDSF CH GYFFP'PME LMEFLY. TEBLGY OEPLYUMYFEMSHOPZP LFBRB REOFFPZHPUZHBFOPZP RHFY SCHMSAFUS PVTBFYNSCHNY, RPFPNKH UVBOPCHYFUS PP'NPTSOSCHN UYOFEJ YEFLUPPZP. oELPFPTSCHE NEFBVPMYFSH OEPLYUMYFEMSHOPZP RHFY SCHMSAFUS FBLTSE NEFBVPMIFBNY ZMYLPMYB. yb ÜFPZP UMEDKHEF, UFP PVB RTPGEUUB FEUOP UCHSBOSCH J CH ЪBCHYUINPUFY PF RPFTEVOPUFEK LMEFLY CHP'NPTSOSCH RETELMAYUEOIS U PDOPZPKH RHZFY OB DTOPZPKH RH rTY UVBMBOUYTPCHBOOPK RPFTEVOPUFY CH NADPH Y REOFFBBI CH LMEFLE RTPYUIPDIF PLYUMIFEMSHOSCHK RHFSH UYOFEB REOFF. eUMY RPFTEVOPUFY REOFPBI RTECHSCHYBAF RPFTEVOPUFY H H NADPH, OP PLYUMYFEMSHOSCHK rhFSH YHOFYTHEFUS B UYUEF YURPMSHPCHBOYS NEFBVPMYFPCH ZMYLPMYB: ZHTHLFPP-6-ZHPUZHBF J ZMYGETPBMSHDEZYDZHPUZHBF H TEBLGYSI OEPLYUMYFEMSHOPZP RHFY RTECHTBEBAFUS H REOFPSCH. eUMY TSE NADPH OPVIPDYN CH VPMSHYEK UVEREY, YUEN REOFFPRH, FP CHBNPTSOSCH DCHB CHBTYBOFB:

  1. RTY CHSCHUPLPN OETZEFYYUEULPN UFBFHUE LMEFLY YMYYLY REOFP RHFEN PVTBFOSCHI TEBLGYK OEPLYUMYFEMSHOPZP RHFY RTECHTBEBAFUS H ZHTHLFPP-6-ZHPUZHBF ZMYGETPBMSHDEZYDZHPUZHBF Q, W dv LPFPTSCHI RTPGEUUE ZMALPOEPZEOEB PVTBHEFUS ZMALPB;
  2. RTY OYLPN YOETZEFYUEULPN UFBFHUE LMEFLY YJ REOFP FBLCE PVTB'KHAFUS ZMYGETPBMSHDEZYDZHPUZHBF Y ZhTKHLFPP - 6 - ZHPUZHBF CHTKHLFPPZB - 6 - ZHPUH

uCHShSh REOFFPjPUZHBFOPZP RHFY RTECHTBEEOIS ZMALPYSCH U ZMYLPMYSPN Y ZMALPOEPZEOEEPN

TEZKHMSGYS NEFBVPMYUNB HZMECHPDHCH (OELPFPTSCHE BURELFSH)

TEZKHMSGYS NEFBVPMYUNB ZMALPSCH CH REYUEOI, UCHSBOOBS U TIFNPN RIFBOYS. OBRTBCHMEOYE NEFBVPMYUNB ZMALPSCH NEOSEFUS RTY UNEOE RETYPDB RYEEECHBTEOIS OM RPUFBWUPTVFYCHOP UPUFFPSOYE. rTY RYEEECHBTEOY ZMALPAB ABDETTSYCHBEFUS CH REUEOY Y DERPOITHEFUS CH CHYDE ZMYLPZEOB. lTPNE FPZP, ZMALPB YURPMSH'HEFUS DMS UYOFEB TSYTPCH. rTYUEN, YUIPDOSCHE UHVUFTBFSH DMS UYOFEB TSYTB - a —ZMYGETPZHPUZHBF Y BGEFIM - upb PVTB'KHAFUS YZ ZMALPSCH CH RTPGEUUE ZMYLPMYIB. uMEDPCHBFEMSHOP, ZMYLPMIY CH REUEEY YNEEF PUPVPE YOBYUEE. h RPUFBVUPTVFYCHOPN RETYPDE OBRTBCHMEOYE RTPGEUUPCH NEOSEFUS OM TBURBD ZMYLPZEOB Y ZMALPOEPZEOE. lPTDYOBGYS RTPGEUUPCH PUHEEUFCHMSEFUS RHFEN BMMPUFETYUEEULPK TEZHMSGYY Y LPCHBMEOFOPK NPDYZHYLBGYEK JETNEOFPCH (ZHPUZHPTYMYTYDEZHPUTPUZHBOY. TEZHMSFPTOSCHE CHMYSOIS OBRTBCHMESCH OM TEBLGY UHVUFTBFOSHI GYLMPCH:

TEZHMSGYS PVNEOB ZMALPSCH CH REUEEOI. I, II, III - UHVUFTBFOSCHE GYLMSCH

bLFYChOPUFSh ZHETNEOFPCH UHVUFTBFOPZP GYLMB ZHTHLFPP-6-ZHPUZHBF "ZHTHLFPP-1,6-VYUZHPUZHBF (GYLM II) BCHYUYF PF LPOGEOFTBGYY ZHTHLFPP-2,6-VYUZHPUZHBFB, PVTBHAEEZPUS dv ZHTHLFPP-6-H ZHPUZHBFB DPRPMOYFEMSHOPK TEBLGYY. uYOFE J TBURBD FPZP TEZHMSFPTOPZP NEFBVPMYFB RTPYUIPDSF B TEBLGYSI, UPUFBCHMSAEYI af ECE PDYO UHVUFTBFOSCHK GYLM, PVB OBRTBCHMEOYS LPFPTPZP LBFB LYOBOBBS YMY ZHPUZHBFBOBS BLFYCHOPUFSH VYZHHOLGYPOBMSHOPZP ZHETNEOF BBCHYUIF PF ZHPUZHPTYMYTPCHBOOOPZP YMY DEZHPUZHPTYMYTPCHPUFBOOPZP lPOGEOFTBGYS ZhTKHLFP'P - 2,6 - VYUZHPUZHBFB RTY RYEECHBTEOY RPCHSCHYBEFUS, FBL LBL vyzh CH НFPN UMKHYUBE DEZHPUZHPTYMYTPCBOSE Y BUFFYPSHM ЖТХЛФПЪП - 2,6 - VYUZHPUZHBF SCHMSEFUS BMMPUFETYUEULYN BLFYCHBFPTPN ZMYLPMYFYUEULPZP ZHETNEOFB YOZYVYUFPTPN ZHETNEOFZE ZMALPOBEP. UMEDPCHBFEMSHOP, RTY RYEEECHBTEOY HULPTSEFUS ZMYLPMYFYUEULPE OBRTBCHMEE GYLMB Y FPTNPYFUS OBRTBCHMEE ZMALPOEPZEOEB. ЖТХЛФПЪП - 1,6 - DYZHPUZHBF UMKHTSYF BMMPUFETYUEULYN BLFYCHBFPTPN RYTHCHBFLYOBBSH (ZMYLPMYFYUEULIK ZHETNEOF III GILMB) h RETYPD RYEEECHBTEOYS ZhTKhLFP'P - 2.6 - DYZHPUZBF BLFYCHYTKHEF ZHPUZHTKHLFPLYOBJH Y LPOGEOFTBGYS ZhTKHLFP'P - 1.6 - DYZHPUZHBFCHBYBYFYB fBL DPUFYZBEFUS UPZMBUPCHBOOPUFSH CH TEZHMSGY DCHKHI UHVUFTBFOSCHI GYLMPCH. TEZKHMSGYS I UHVUFTBFOPZP GYLMB DPUFYZBEFUS UMEDHAEYN PVTBPN: RTY RYEEECHBTEOY LPOGEOFTBGYS ZMALPSCH RPCHSCHYBEFUS DPMSH / NL. BLFYCHOPUFSH ZMALPLYOBBSCH CH FYI HUMPCHYSI NBLUINBMSHOB, J ZMALP'P - 6 - ZHPUZHBF OBRTBCHMSEFUS OM UYOF ZMYLPZEOB Y TSYTPCH. lTPNE FPZP, ZMALPAB RTY FBLPK LPOGEOFTBGY HYUBUFCHHEF CH BLFYCHBGY ZMYLPZEOUYOFBS. BLFYCHOPUFSH REYTHCHBFDEZYDTPZEOBOOPZP LPNRMELUB CH RETYPD RYEEECHBTEOYS FBLTSE RPCHSCHYBEFUS, RPFPNKH UFP PO CH FYI HUMPCHYTSI DEZHPUZH. h TEHMSHFBFE HULPTSEFUS PVTBPCHBOYE bgefime - upb YYURPMShSPCHBOYE EZP DMS UYOFEDB TSYTOSCHI LYUMPF:

TEZHMSGYS REYTHCHBFDEZIDTPZEOBOOPZP LPNRMELUB

RETEIPD ZHETNEOPPCH YY DEZHPUZHPTYMYTPCHBOOPZP UPUFFPSOY CH ZHPUZHPTYMYTPCHBOOPE OBIPDYFUS RPD LPOFTPMEN ZPTNPOPCH, CH UMKHYUBE TEZHMSPYMYTPCHBO tEZHMSGYS NEFBVPMYNB ZMALPSCH B NSCHYGBI, UCHSBOOBS har TETSYNPN NSCHYEYUOPK TBVPFSCH RTY RETEIPDE PF UPUFPSOYS RPLPS A NSCHYEYUOPK TBVPFE CHPTBUFBEF RPFTEVOPUFSH LMEFPL B OETZYY, LPFPTBS CHPURPMOSEFUS B UYUEF HULPTEOYS RTPGEUUPCH TBURBDB ZMYLPZEOB J ZMYLPMYB. lPTDYOBGYS YOFEOUYCHOPUFY ZMYLPMYIB PVEUREUYCHBEFUS BMMPUFETYUEULPK TEZHMSGYEK ZHETNEOFFCH OEPVTBFYNSHI UVBDYK LOETZEYNEUFYUFEUFULME. fBL, YOZYVYFPTPN ZHPUZHPZHTKHLFPLYOBSH UMHTSIF ATP, EUMY CH IPDE ZMYLPMYIB UYOFE 'ATP RTECHSCHYBEF RPFTEVOPUFY LMEFLY. h PUOPCHE TEZKHMSGY PVNEOB ZMYLPZEOB METZIF YNNEOOYE BLFYCHOPUFY LMAYUECHCHI JETNEOPPCH: ZMYLPZEOUYOFBBSH Y ZMYLPZEOZHPUZHPTYMBBSH. TEZHMSGYS BLFYCHOPUFY UFYI ZHETNEOPPCH PUHEUFCHMSEFUS RHFEN ZHPUZHPTYMYTPCCHBOYS - DEZHPUZHPTIMYTPCCHBOYS:

TEZHMSGYS UYOFEDB Y TBURBDB ZMYLPZEOB

UPPFOPYEOYE RTPGEUUPCH UYOFEB ZMYLPZEOB, TBURBDB ZMYLPZEOB Y ZMYLPMYIB CH NSCHYGB LPOFTPMYTHAF YOUHMYO Y BDTEOBMYO.